рефератырефератырефератырефератырефератырефератырефератырефераты

рефераты, скачать реферат, современные рефераты, реферат на тему, рефераты бесплатно, банк рефератов, реферат культура, виды рефератов, бесплатные рефераты, экономический реферат

"САМЫЙ БОЛЬШОЙ БАНК РЕФЕРАТОВ"

Портал Рефератов

рефераты
рефераты
рефераты

Биосинтез белков


Биосинтез белков
Данилевский в 1891 г. предположил, что основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка это амидные связи, образованные карбоксилом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой (поликонденсация типа “голова – хвост”).
Примером может послужить данная формула:
-H
2
O
H2N-CH2-C=O +HNHCH2COOH--а
\
OH
а H2N-CH2-CO-NH-CH2-COOH
(пептидная связь)
Данная связь и подобные ей называются пептидными связями.
Пептиды или полипептиды — это низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями.
Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Э. Фишер и Гофмейстер развили теорию о пептидном строении белка. В данное время эта теория полностью подтверждена.
В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. . Характерную для пептидов группировку
-CO-NH- называют пептидной.
Названия полипептидов производят от названий остатков аминокислот, прореагировавших своими карбоксильными группами, и от названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную карбоксильную группу:
H2N-CH2-CO-NH-CH(CH3)-COOH
глицилаланин(H-гли-ала-OH)
NH2-CH(CH3)-CO-NH-NH2-CO-NH-CH2-COOH
Аланилглицилглицин(H-ала-гли-гли-OH)
К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки –инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др.
Для того чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. Защитные группы должны надёжно закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи.
Защита аминогруппы наиболее просто проводится ацилированием:
-HCl
R-COCl+H2N-CH-COOH--а R-CO-NH-CH-COOH
| |
CH2 CH3
Карбоксильную группу для защиты превращают в сложноэфирную:
-HOH
H2N-CH2-COOH+HOR--а H2N-CH2-COOR
Для того чтобы образовалась пептидная связь надо активировать карбоксильную группу N-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсацию в присутствии сильных водоотнимающих веществ (дициклогексилкарбодиимид, этоксиацетилен):
-H
2
O
R-CO-NH-CH-COOH+HNHCH2-COOR--а
|
CH3 гидролиз
а R-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOR----а
|
CH3
а H2N-CH-CO-NH-CH2-COOH
|
CH3
Далее необходимо снять защитные группы в таких условиях, чтобы не затрагивалась пептидная связь. Данным способом можно синтезировать не только ди-, но и три-, и тетрапептиды и т. д. .
В 1960 г. Мерифильд открыл достаточно интересный и перспективный метод синтеза пептидных связей.
В дальнейшем этот метод получил название твёрдофазного синтеза пептидов. Первая аминокислота с защищённой аминогруппой присоединяется к твёрдому носителю – ионнообменной смоле, содержащей первоначально группы –CH2Cl (1-ая стадия), при этом образуется “яркая” связь: (1)-NaCl
Смола-CH2Cl+NaOOC-CHR-NHCOR’а Смола- -CH2O-C-CHR-NHCOR’а Смола-CH2O-C-CHR-
|| ||
O O
+HOOC-CHR’’-NHOR(3)
-NH2-----------а Смола-CH2O-C-CHR-
||
(4) O
-NHCO-CHR’’-NHCOR’а Смола-CH2O-C-CHR--NHCO-CHR’’-NH2 и т. д. ||
O
Далее наращивают пептидную цепь, это делается с помощью пропускания через смолу растворы соответствующих реагентов. Для этого в начале надо убрать группу, защищающую конечную NH2 – группу (2-ая стадия). Пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищённой аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). Если затем убрать защитную группу (4-ая стадия), синтез пептида можно вести далее.
Далее, после наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют “якорную” сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы:
HBr
Смола-CH2O-CO-CHR-NH…CO-CHR’NH2---а
а Смола-CH2OH+HOOCCHRNH…COCHR’NH2
Полипептид
Автоматизировать процесс не составляет не какого труда, ведь метод Мерифильда прост в техническом оформлении. Метод Мерифильда позволяет значительно сократить затраты труда и времени на синтез белков.
Не смотря даже на то что, белки инсулин (51 аминокислота) и рибонуклеаза (124 аминокислоты) были синтезированы классическими методами. Мерифильду удалось синтезировать рабонуклеозу менее чем за месяц, не смотря на то, что надо было произвести 369 последовательных реакций.
Охарактеризуйте принципиальное отличие биосинтеза углеводов от биосинтеза белков. Принципиальное отличие биосинтеза углеводов от биосинтеза белков. Курсовая работа по биохимии Пептидная связь биосинтез белка. Отличие биосинтеза белка от биосинтеза углеводов ответить. В чём отличие биосинтеза углеводов от биосинтеза белков. В чём отличие биосинтеза углевода от биосинтеза белков. В чем отличие процессов высаливания и гидролиза белков. В чем отличие биосинтеза белка от биосинтеза углеводов. Отличие биосинтеза белка от биосинтеза других молекул. Корень и его связь с биосинтезом аминокислот и белков. Чем отличие биосинтеза углеводог от биосинтеза белков. Отличие биосинтеза углеводов от биосинтеза белков. Отличия биосинтеза углеводов от биосинтеза белков. Отличие биосинтеза белков от биосентаза углеводов. Отличие биосинтеза углеводов от биосонтеза белков.
рефераты
РЕФЕРАТЫ © 2010